Catalizadores milagrosos

(No. 8 – Sección 30)

El blog de esta semana se lo dedicaremos a los catalizadores más importantes para los humanos: Las enzimas.  Estas complejas substancias hacen posible reacciones que para cualquier químico experimentado serían un verdadero dolor de cabeza.  Su especificidad y acción certera las hacer una de las facetas de la naturaleza más difíciles de imitar en un laboratorio. En esta ocasión les pediré que cada uno de ustedes escoja UNA enzima y que nos describa su funcionamiento, qué reacción cataliza, la importancia de esta reacción en nuestro organismo y de ser posible, datos de su estructura química.   No está de más indicar que no se permitirán enzimas repetidas (hay suficientes para todos)

Imagen tomada de: http://microbiologiaybioanalismo.blogspot.com/2012/01/bioquimica_24.html

Acerca de Chiquin

"No somos la suma de lo que tenemos, sino la suma de lo que aprendemos. De igual manera, la huella que dejamos no es la suma de lo que tuvimos, sino la suma de lo que enseñamos."
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31 respuestas a Catalizadores milagrosos

  1. LuisGa Chico dijo:

    Buenas, ya que con algunos compañeros estamos trabajando en la purificación de nitisinona, se me ocurrió hablar sobre algo muy importante que tiene que ver con este compuesto, la enzima: homogentisato-1,2-dioxigenasa

    Cataliza la reacción:
    homogentisato + O2 4-maleilacetoacetato

    La homogentisato-1,2-dioxigenasa se encarga de romper las moléculas del homogentisato para obtener una molécula que el cuerpo puede desechar sin mayor problema. La deficiencia de esta enzima hace que haya una acumulación de ácido homogentísico lo que causa daño a los cartílagos (u ocronosis); la acumulación del ácido se puede percibir en la orina, puesto que la orina se oscurece debido a que el ácido homogentísico se oxida con mucha facilidad. La deficiencia genética de esta enzima causa la rara enfermedad de la alcaptonuria, la cual se da por un trastorno del metabolismo de la tirosina y la fenilalanina.

    Referencias:
    1.- Berg. J.M., L. Stryer y J.L. Tymoczko. 2008. Bioquímica. 6ª ed. Revertré, Barcelona, España. Págs. 670-673
    2.- MedilinePlus. 2012. Alcaptonuria. De: http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/001200.htm [Consultado 04/09/2012]

    Luis Gabriel Chico
    12159

  2. Kennedy Ruiz dijo:

    Betalactamasa: enzima que es producida y secretadas por unas bacterias, generalmente Gram Positivas y estas son responsables por la resistencia ante los antibióticosbetalactámicos como lo son la penicilinam cefalosporinas, monobactamicos entre otros. Se les llama betalactamasas de espectro extendido (BLEE) y pueden ser cromosómicas o plasmídicas. Las betalactamasas se clasifican por los sustratos en los que actúan, las sustancias que pueden inhibirlas y la relacion en sus secuencias de aminoácidos. Los tipos de betalactamasas son: Betalactamasas tipo TEM (Clase A), betalactamasas tipo SHV (Clase A), betalactamasas tipo CTX-M (Clase A) y betalactamasas tipo OXA (Clase D). Tambien esta la penicilinasa que es un tipo especifico de betalactamasas que se caracteriza por tener especificidad por las penicilinas hidrolizando el anillo betalactámico.

    En: http://www.portalesmedicos.com/diccionario_medico/index.php/Betalactamasas

  3. Pamela Alvarez dijo:

    Qué tal! Bueno para complementar el tema de las enzimas yo les hablaré sobre la lipasa. La lipasa es una enzima secretada por el páncreas para descomponer los triglicéridos en ácidos grasos; como en el caso de la amilasa, la lipasa aparece en el torrente sanguíneo cuando hay daño de las células acinares pancreáticas, dado que solo la produce el páncreas. Es una enzima de suma importancia para nosotros porque si presenta niveles elevados da indicio de pancreatitis. Las lipasas forman parte de la familia de las hidrolasas que actúan sobre los enlaces esteres carboxílicos. Su papel fisiológico, como ya había mencionado, es hidrolizar los triglicéridos en diglicéridos, monoglicéricos, ácidos grasos y glicerol. Además catalizan reacciones de esterificación, interesterificación y transesterificación en medios no acuosos.

    Referencia
    Correa, L., Escobar, C. 2001. Ayudas diagnósticas análisis e interpretación. Editorial de la Universidad de Caldas. Colombia. 412pp.
    http://www.proteosbiotech.com/index.php/es/reactivos-de-laboratorio-en/lipasa

    Pamela Alvarez
    12143

  4. Ana Christina Cabrera dijo:

    Buenas tardes, yo les voy hablar de una enzima llamada maltasa. Esta es una enzima digestiva, la cual es una proteína que rompe el enlace de las moléculas de glucosa que forman la maltosa, esto sirve para que el cuerpo pueda obtener energía y pueda digerirlas. La enzima es capaz de romper más de 1000 enlaces por segundo, sin embargo la enzima de maltasa solamente puede romper moléculas de maltosa. Esta enzima sirve para aliviar el peso de la digestión en el páncreas y el intestino delgado, también ayuda a que todas las funciones del aparato digestivo funcionen correctamente y sin problemas. A la hora de tener suficiente maltasa en el estómago puede llegar a reducir la inflamación, también aporta múltiples beneficios para la salud no solo con relación a la digestión.
    Beneficios de la maltasa:
    – Puede ayudar a prevenir la diarrea crónica.
    – Prevención del malestar digestivo que esta asociado con trastornos digestivos congénitos.
    – Sirve como suplemento para malestar digestivo en niños autistas.

    http://www.youbioit.com/es/article/9958/funcion-de-la-enzima-de-maltasa?size=_original
    http://www.globalhealingcenter.net/salud-natural/maltasa.html

    Ana Christina Cabrera R.
    12133

  5. mafer villeda dijo:

    Buenas tardes el dia de hoy yo les hablare un poco acerca de las enzimas pancreáticas, estas ayudan a descomponer grarasas, proteínas, y carbohidratos, sin embargo hablare de una en especifico la cual es: la enzima PROTEASA, básicamente esta encima descompone las proteínas y ayuda a que el intestino no tenga parasitos como bacterias, levaduras y protozoos.
    Es importante mencionar que al momento en que no se realiza la digestión de proteínas de manera correcta y completa puede llegar a provocar algun tipo de alergia, producción de sustancias toxicas en el cuerpo y aumenta las posibilidades de que la persona pueda llegar a padecer de infecciones intestinales.
    Dentro de las reacciones que cataliza la proteasa como mencionaba anteriormente catalizan la degradación de proteínas, se preguntaran ¿Cómo?, bueno pues lo hacen hidolizando los enlaces peptidicos con diferentes grados de intensidad y selectividad.
    Es importante mencionar que dependiendo de la naturalea del sitio sobre el cual actúan las proteasas están se pueden llegar a clasificar en: endopeptidasas, exopeptidasas, aminopeptidasas y carboxipeptidasas.
    Espero la información sea de utilidad.

    Literatura citada:
    Huerta Ochoa Sergio. 2003. “determinación de la especificidad de prteasas en la hidrolisis de proteínas”. Mexico DF. Pp110.

    http://www.pancan.org/section_en_espanol/learn_about_pan_cancer/diet_and_nutrition/Pancreatic_enzymes.php

  6. Jenifer Padilla dijo:

    Buenas noches, pues buscando una enzima que no conociera me encontre con un articulo muy interesante que se titula Identificado un enzima que inhibe la muerte celular programada, asi que me intereso y pude aprender sobre una enzima muy interesante esta es la GAPDH (glicolítico gliceraldehido-3-fosfato deshidrogenasa). La reacción global de esta enzima es D-gliceraldehído-3-fosfato + NAD+ +Pi 1,2-bisfosfoglicerato + NADH + H+ . Como sabemos la apoptosis (muerte celular programada) es un mecanismo natural para eliminar células que son una amenaza para la integridad del organismo, la mitocondria da energia para que se liberen proteinas que activan enzimas como caspasas que eliminan las celulas y esto conduce al punto de no retorno de muerte celular. Pues en el caso de algunos tumores con defectos geneticos la caspasa no se activa y las celulas han encontrado la forma de evitar la muerte. Pues la enzima GAPDH funciona como un potente inhibidor de la apoptosis cuando las caspasas no están activadas. Es un enzima glicolítico, que aporta y mantiene unos niveles altos de energía a la célula, el hecho de que mantenga la energía necesaria, es uno de los factores que podría permitir una regeneración de las mitocondrias tras la permeabilización de su membrana y ayudando a la transformación del oncogén. Esta enzima esta ubicada en la membrana celular.

    Fuente: http://www.solociencia.com/quimica/07062406.htm

  7. Vivian Montoya dijo:

    Buenas tardes, esta vez les comentaré un poco sobre la ribonucleasa ( RNasa) esta es un buen ejemplo del papel de la catálisis ácida y básica en el centro activo de la enzima. La RNasa rompe la cadena de RNA en el enlace 3’-fosfodiéster de nucleótidos primidnicos con la formación obligatoria del intermedio primidina 2’3’.fosfato cíclico. Es una enzima que cataliza la hidrólisis de ARN en componentes más pequeños y pueden dividirse en endonucleasas y exonucleasas.
    Las ribonucleasas pueden variar mucho en sus especificidades. No se conoce ninguna que reconozca una secuencia específica en el sustrato. No existe un equivalente a la enzima de restricción, que atacan secuencias específicas en el ADN. Muchas ribonucleasas tienen una leve especificidad, en el sentido de que cortan los enlaces fosfodiéster de determinadas bases.
    Participan en las reacciones de maduración específica, las ribonucleasas degradan el ARN sobrante. La población de moléculas “superfluas” está formada por moléculas maduras que se recambian y por el material desechado durante el corte de los precursores. En particular el ARNm al que le ha llegado su hora debe ser degradado en muy pocos casos el ARNm es suficientemente estable como para sobrevivir mucho tiempo.
    Las ribonucleasas son extremadamente comunes, lo que resulta en periodos de vida muy cortos para cualquier ARN en un ambiente no protegido. Las RNasas juegan un rol crítico en muchos procesos biológicos, incluyendo la angiogénesis y la auto-incompatibilidad de las plantas con flores además también se puden encontrat en el hígado de rata, dos de ellas son endocucleasas formadoras de monofosfatos3’. Una tiene un pH óptimo alrededor de 6 e hidroliza todos los enlaces fosfoiéster en el ARN produciendo nucleítodps con fosfato cíclico 2’:3’. La otra con pH óptimo alrededor de 8,0 hidroliza enlaces fosfodiéster sólo entre nucleótidos pirimidínicos adyacentes dejando segmentos ricos en purinas.

    Referencias:
    Devlin, Thomas. 2004. Bioquímica. 4ª edición. Editorial Reverté. Barcelona, 1216pp.
    Davidson, J. 1980. Bioquímica de los ácidos nucleicos de Davidson. 1ª edición. Editorial Reverte. Barcelona, 401 pp.
    Lewin, Benjamin. 2006. Genes. 1ª edición. Editorial Reverté. Barcelona, 613 pp.

    Vivian Montoya
    12041

  8. Sara Basterrechea dijo:

    Hace un par de años un médico me diagnosticó intolerancia al gluten (para mi suerte, estaba equivocado); tras este resultado comencé a investigar qué era lo que lo causaba y si había alguna manera de regresar a mi dieta de siempre. Descubrí una comparación de la intolerancia al gluten con la intolerancia a la lactosa que es la manera más fácil de explicar lo que me sucedió.

    La intolerancia a la lactosa es una incapacidad de digerir el ‘’azúcar de la leche’’, la enzima lactasa que se encuentra en el intestino delgado de todos los bebes es la responsable de digerir eficientemente la leche de la madre. Para que las enzimas se sinteticen se necesita un suministro de energía, y como los antepasados dejaban de digerir leche después del destete, al no necesitar más esta enzima suponía para nuestro organismo una ventaja adaptativa. Hay dos variables más que son sumamente importantes e influyentes en las actividades de las enzimas y estas son: la temperatura y el pH (en este caso estomacal).

    Las personas intolerantes al gluten no eliminan la toxicidad de las harinas pues no tienen las enzimas necesarias o suficientes para contrarrestar los muchos síntomas que pueden presentar dependiendo la persona. Tras muchos estudios se han encontrado enzimas capaces de degradar el gluten y convertirlo en aminoácidos que no causan daño en el intestino. La enzima: PROLI-ENDROPROTEASA DEL ASPERGILLUS NIGER (no la puse antes para que no se asustaran con el nombrecito) es análoga a lo que expliqué de la lactasa en el párrafo anterior, estudios han demostrado que esta enzima es capaz de eliminar las gluteínas y gliadinas presentes en el pan blanco, lo que supone una gran ventaja para personas que han estado estrictamente alejadas de estos alimentos casi toda su vida.

    En mi caso puede que mi Ph haya cambiado o por alguna razón haya habido una substancia extraña en mi cuerpo durante un período largo de tiempo que causara una *inhibición competitiva o una ‘mala’ *regulación alostérica. En cualquier caso, después de 6 meses regresé a mi dieta de siempre.

    Sarita Basterrechea
    12615

    Enzima PROLI-ENDROPROTEASA DEL ASPERGILLUS NIGER
    http://celiacosdemexico.org.mx/identifican-enzima-que-ayudaria-a-tratar-la-intolerancia-al-gluten.html#&panel1-5

    *Inhibición competitiva

    *Regulador alostérico

  9. Sttéfhanny Yhaasmin Chien-Shan Hung Alvarez dijo:

    Buenos días hoy les vengo a hablar sobre las enzimas cardíacas la Aminotransferasa aspartica y alaninaminostranferasa, la aminotransferasas se denominana transaminasas, constituyen una clase de enzimas ampliamente distribuidas en el organismo.

    Su nomenclatura se establece a partir del aminoácido desde el cual transfieren el grupo amino. Los números EC 2.6 representan a las enzimas transferasas que transfieren grupos que contienen nitrógeno.

    Catalizan la tranferencia de un grupo amino a un oxiácido (un oxiácido es el producto resultante de la reacción de un óxido ácido con el agua), las dos transaminasas de mayor importancia en el sistemas cardíaco son la aminotransferasa aspártica (AST anteriormente GOT) y la alaninaminotransferasa (ALT anteriormente GPT).

    La Transaminasa Aspártica (AST) se encuentra ampliamente en el citoplasma hepático, en el músculo al miocardio y esquelético, y en el riñón. La Alanintransaminasa (ALT) se encuentra en mayor concentración dentro del citoplasma del tejido hepático, en menor grado en el músculo esquelético, riñón y corazón.

    Un dato interesante de la (AST) Transaminasa Aspártica se eleva en forma notable cuando una persona tiene un infarto al miocardio, hepatitis viral, necrosis hepática tóxica y fallo circulatorio, sirven también para determinar el daño al miocardio. Ambas enzimas no se detectan en la orina, son detectadas cuando se presenta alguna lesión renal.

    Sttéfhanny Hung. (12570)

    FUENTES
    http://www.intramed.net/sitios/gastrovirtual/1_aminoelev.pdf
    EXPLICACION SOBRE EL FUNCIONAMIENTO, ANATOMIA Y ENZIMAS QUE SE ENCUENTRAN EN EL CORAZON, PRESENTADOS POR http://www.quimicaclinicauv.blogspot.com

  10. Augusto Franco dijo:

    Buenos días esta oportunidad les comentare acerca de la Glutatión peroxidasa, Esta es una enzima citosólica e intramitocondrial que degrada la mayor parte del peróxido de hidrogeno transformándolo en presencia de glutatión reducido en agua y glutatión oxidado. La glutatión peroxidasa limita igualmente la propagación de radicales reduciendo los peróxidos inestables en ácidos grasos hidroxilados. Con esto la enzima que se localiza en la membrana plasmática posee la capacidad de convertir los peróxidos lipídicos, formados a partir de fosfolípidos, en alcoholes. La glutatión-peroxidasa ayuda a la catalasa en la eliminación de agua oxigenada, en esta acción se depende del selenio que actúa como catalizador, lo que explica la utilización de este como antioxidante. (Ruiz, 2009)

    Referencia
    Ruiz, J. S. (2009). Control Global Del Riesgo Cardiometabolico. Brasil: Ediciones Díaz de Santos.

    Augusto Franco, 12179

  11. Luisa Fernanda Mejía Rivera dijo:

    Buenas noches, yo les hablaré un poco de la enzima ADN Ligasa:
    Esta es una enzima que forma enlaces covalentes entre el extremo 5’ de una cadena polinucleotídica y el extremo 3’ de otra cadena polinucleotídica. También se le conoce como enzima de unión de polinucleótidos.
    Dicha enzima esta especializada para reparar los millones de discontinuidades de ADN generadas durante la vida normal de la célula.
    Por ejemplo, acoplando los abundantes fragmentos de ADN formados durante la copia del material genético en la división celular, es decir, une filamentos de ADN.

    Referencias:
    http://uvigen.fcien.edu.uy/utem/Infgen/inforepenz.html
    http://med.unne.edu.ar/catedras/bioquimica/pdf/dnarec07.pdf

    Luisa Fernanda Mejía 12622

  12. Ana Lucía Valdéz Micheo dijo:

    Hola, yo les voy a hablar sobre la renina. La renina (también llamada angiotensinogenasa) es una enzima proteolítica ácida que procede de una molécula mayor, la preprorreina. La transforamción de prorreina en renina se lleva a cabo mediante la acción de diversas peptidasas como la plasmina, la tonina, la cilecreína, la elastasa. La renina es sintetizada, almacenada y secretada en el aparato yuxtaglomerular (células epitelioides). Suele secretarse en casos de hipotensión arterial y de baja volemia ( descenso en volumen total de sangre de un individuo). La renina también juega un papel en la secreción de aldosterona, una hormona que ayuda a controlar el equilibrio hídrico y de sales del cuerpo. La renina cataliza la reacción del primer paso de la síntesis de AG II (hormona efectora primaria del SRAA). En otras palabras: El eje comienza con la síntesis de angiotensinógeno en el hígado considerado un reactante de fase aguda. El angiotensinógeno se transforma en angiotensina I, reacción catalizada por la renina, una aspartil-proteasa sintetizada en el aparato yuxtaglomerular renal en la arteriola aferente (también en las glándulas suprarrenales y el miocardio). Se estima que la renina está compuesta por aproximadamente 406 aminoácidos.

    Lorenzo, P; Moreno, A; Lizasoain, I. Leza, J.1985. Farmacología básica y clínica 18 ed. Buenos Aires: Editorial Média Panamericana. Pág.378.

    http://www.uninet.edu/inflamac/glosario.html

    http://www.saberalternativo.es/spa/salud.asp?var1=&var2=Las%20enzimas%20digestivas%20y%20pancre%E1ticas&nar1=&nar2=788

    Ana Lucía Valdéz Micheo/ 12074

  13. Abraham Hernández Orellana dijo:

    ¡Hola! en esta oportunidad LES ESCRIBIRÉ SOBRE LA TANASA. Para comenzar todos ustedes han probado los lacteos, jugos o bien gaseosas no es asi?, muy bien en el diverso y muy complejo mundo industrial se encuentra nuestra amiga TANASA, esta tiene como función principal junto con Pectinasas. Glucosa-isomerasa. Tannasa. Glucosa-oxidasa (mencionadas en comentarios anteriores), ayudar a la clarificación de jugos, así como eliminar todos los sabores desagradables que estos puedan producir, además de ello esta descompone el tanino que es una sustancia astringente que se encuentra en uvas o bien en algunos vegetales Y TAMBIÉN PUEDE DESOCMPONER EL ÁCIDO GÁLICO.
    FUente:
    http://books.google.com.gt/books?id=RRFhbrsM7OcC&pg=PA212&lpg=PA212&dq=la+enzima+tanasa+sirve+para&source=bl&ots=Jrn5fz6pLZ&sig=5uH3IKtKoymQpqdC41erl7Qm5Co&hl=es&sa=X&ei=at9CUKiSIefy0gGcyIHYCg&ved=0CCsQ6AEwAA#v=onepage&q=la%20enzima%20tanasa%20sirve%20para&f=false
    Abraham Hernández Orellana Carnet: 12108

  14. Hola les dejo algo sobre La glucosa-6-fosfato isomerasa, es una enzima, presente en gran parte de los seres vivos; cataliza la reacción reversible de glucosa-6-fosfato a fructosa-6-fosfato. En el citoplasma, forma parte de las rutas metabólicas de la glucólisis y la gluconeogénesis, y en la matriz extracelular funciona como factor neurotrófico para cierto tipo de neuronas.

    Esta enzima también es utilizada en la industria para Mejorar la clarificación de jugos. Conversión de la glucosa en fructosa (jarabes de alta fructuosa). Aumenta la solubilidad y disminuye la turbidez del té. Evita el oscurecimiento y los sabores desagradables.

    Fuente:
    http://www.argenbio.org/index.php?action=novedades&note=242

    Mayra Valey #12079

  15. Andrea Márquez dijo:

    Buenas tardes hoy les hablare de la DESHIDROGENASA LACTICA, también llamada LDH. Es una enzima que es parte de la clase de Oxido reductasa y es un tetrámero que tiene 4 subunidades, cada subnunidad esta formada por una cadena polipeptídica de 334 aminoacidosCH3COCOO- + NADH + H——–>CH3CH2OCOO- + NAD+
    Esta enzima se encuentra principalemente en la sangre como también en algunos tejidos, en el corazón, hígado, músculo, eritrocitos, plaquetas y nódulos linfáticos. La deshidrogenasa lactica esta involucrada en la producción de energía que necesitan nuestras celulas para hacer sus actividades. Esta enzima cataliza la reducción de pivurato a lactato y viceversa. La deshidrogenasa lactica depende mucho de la coenzima NADH para la oxidación de lactato a pivurato. Cuando las personas estan preocupadas porque tienen algun tejido con problemas se hacen examenes de sangre y la enzima LDH es la que indica si existe algun problema con los tejidos u otros organos del cuerpo. El exceso de esta enzima esta relacionado con el infarto de miocardio, hemolisis y enfermedades del parénquima hepático.
    Andrea Márquez / 12082
    Fuentes de consulta:
    http://www.biopsicologia.net/nivel-2-glosario/enzima-lactato-deshidrogenasa.html
    http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/deshidrogenasa%20lactica.html
    Koolman, J. 2004. Bioquímica: Texto y atlas. Tercera edición. Editorial Medica y panamericana. Madrid, España. Pp 488

  16. Alexa Folgar dijo:

    Buenas tardes! Hoy les hablaré de la enzima llamada arilsulfatasa B, la cual metaboliza dos cadenas de azúcar: dematrán sulfatasa y codroitín sulfatasa. Esta enzima normalmente funciona dentro del lisosoma para degradar el glicosaminoglicano dermatán sulfato, el cual forma parde de cadenas de polisacáridos, está cargado negativamente y atrae cationes de Na atrayendo así agua, siempre están asociados a proteínas. La deficiencia de esta enzima provoca que exista mucosidad excesiva que se acumula en los pulmones dando como resultado la fibrosis quística, se cree que esta enfermedad se puede asociar con la mutación genética, estas pueden reducir la actividad de la arilsulfatasa B.

    http://www.enfermedadesraras.es/noticia.php?id=812
    http://www.maroteaux-lamy.com/Espanol/HCP/Glossary.aspx

  17. Rita Bran dijo:

    ¡Hola! Esta semana les hablare sobre una enzima llamada lisil oxidasa. La lisil oxidas es una enzima que cataliza la transformación de un péptido-L-lisil-péptido a péptido-alisil-péptido. También se le conoce como proteína-6-lisil oxidasa. Esta enzima contiene cobre y es esencial para las reacciones de entrecruzamiento de colágeno y la elastina.

    Como dato interesante encontré que la importancia el entrecruzamiento para el funcionamiento del colágeno queda demostrada por la enfermedad denominada latirismo, que se presenta en los humanos y animales como resultado de ingerir regularmente semillas del poroto dulce Lathyrus odoratus (un tipo de guisante tóxico). Los síntomas son anomalías en los huesos, articulaciones y grandes vasos, provocado por una fragilidad en las fibras de colágeno. El agente que causa esta enfermedad es el β-aminopropionitrillo: N=C-CH2-CH2-NH; el cual inactiva a la lisil oxidasa. Esto reduce de manera notable el entrecruzamiento del colágeno en los animales latíricos.

    Rita Bran
    12192

    Referencias bibliográficas:
    http://www.iqb.es/monografia/fichas/ficha037.htm
    http://www.iqb.es/monografia/fichas/ficha036.htm
    Voet, D. 2006. Bioquímica. 3ª edición. Editorial Médica Panamericana. Argentina. P.240 – 248.

  18. Diana Pamela Flores dijo:

    Hola , el día de hoy voy a hablarles un poco acerca de la enzima llamada aspartato transaminasa. Esta es una enzima de la familia de las transaminasas o transferasas. Su funcionamiento consiste en ayudar a la degradación de aminoácidos específicos procedentes de la digestión intestinal de proteínas exógenas aportadas por la dieta o del recambio proteico intracelular. Se encarga de la eliminación del grupo a-amino por medio de la transferencia de dichos grupos a un 2-oxoácido (generalmente el 2-oxoglutarato), lo que origina el correspondiente 2-oxoácido del amonioácido y el grupo amino queda en la molécula de glutamato. La reacción que cataliza está indicada por la siguiente ecuación:

    aspartato + 2-oxoglutarato ==== oxalacetato + glutamato

    El aspartato utiliza el fosfato de piridoxal como cofactor. Estas reacciones de transaminación son reversibles y se consideran reacciones anapleróticas del ciclo del ácido cítrico. Su importancia para el cuerpo humano radica en que cuando la dieta excede las necesidades para la síntesis de sus propias proteínas, el exceso de aminoácidos ingeridos debe ser degradado y los esqueletos carbonatados son metabolizados para la obtención de energía. Cuando el contenido calórico de la dieta es insuficiente para proporcionar la energía necesaria, las proteínas son hidrolizadas y los aminoácidos liberados se utilizan como fuente de energía. Los aminoácidos siguen diferentes rutas metabólicas pero la degradación siempre ocurre catalizada por transaminasas. Mediante la transaminación, los grupos a-amino de la mayor parte de los aminoácidos que son degradados son recogidos en un único tipo de molécula, el glutamato. Y posteriormente en las mitocondrias el glutamato sufrirá la desaminación oxidativa para regenerar el 2-oxoglutarato y el grupo amino como ión amonio.

    Aqui hay una imagen de la estructura del aspartato transaminasa y ve claramente cómo está unido al fosfato de piridoxal

    http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Aspartate_transaminase.png?uselang=es
     
    Para conocer a más profundidad la estructura del aspartato transaminasa pueden ver la información de esta página: http://www.conicyt.cl/bases/catalogo/tesis/html/2/0262.html

    Fuente:http://books.google.com.gt/books?id=TRD112Ay7IUC&pg=PA296&lpg=PA296&dq=transaminasa&source=bl&ots=-k0O1eDnfp&sig=6e9lJhfc9BdCDBj43RzXwljsrTI&hl=es&sa=X&ei=61xCUM3lOofV6wHWx4GQCw&ved=0CDcQ6AEwAQ#v=onepage&q=transaminasa&f=false

    Pamela Flores 12308

  19. Stephanie Moes Villatoro #12204 dijo:

    Yo voy a hablarle de una enzima llamada ligasa. Esta es capaz de catalizar la union entre dos moleculas de gram tamano, dando lugar a un nuevo enlace quimico. Normalmente sucede con la hidrolisis de un compuesto de alta energia, como el ATP, la cual proporciona energía para que dicha reacción tenga lugar. Realizan enlaces C-C, C-S, C-O y C-N. Forma enlaces covalentes entre el extremo 5′ de una cadena polinucleotídica y el extremo 3’ de otra cadena polinucleotídica. También se denomina enzima de unión de polinucleótidos.
    La reparación por escisión puede ser realizada por 3 enzimas: la correndonucleasa U.V., iniciadora del proceso, la ADN polimerasa I, que elimina y reconstruye el fragmento de ADN, y la ADN ligasa, que realiza la unión de los fragmentos nuevos y antiguos.

    http://www.esacademic.com/dic.nsf/es_mediclopedia/30/ADN

  20. Yo les voy a hablar sobre la ALDOLASA. Es una enzima que participa en la glucólisis. Esta cataliza la escisión de la fructosa-1,6-bisfosfato en dos triosas, dihidroxiacetona fosfato y gliceraldehído 3-fosfato.4.
    Es una enzima presente en los tejidos del feto, con 3 variedades (isoenzimas): la aldolasa A, que solamente está en los músculos y en diversos tejidos; la aldolasa B, presente en el hígado y la aldolasa C propia del cerebro. Las distintas aldolasas, en la cadena de degradaciones del glucógeno o de la glucosa, escinden la fructosa 1-6 difosfato en dos triosas fosfatos: la dihidroxiacetona fosfato y el fosfogliceraldehído. También pueden actuar sobre la fructosa-1-fosfato. En el adulto sólo se encuentran trazas de aldolasa. En el curso de las hepatitis agudas y principalmente en el cáncer hepático reaparecen en el suero sanguíneo y en el hígado. Sus niveles en suero se elevan también transitoriamente en el inicio del infarto de miocardio.

    Es sumamente importante ya que participa en la glucólisis, y por medio de esta, oxidamos la glucosa para obtener energía para las células .

    Mariela Reyes
    12237

    http://books.google.com.gt/books?id=r5bedH_aST0C&pg=PA609&lpg=PA609&dq=aldolasa&source=bl&ots=RlhPgRB9T8&sig=hh1tklO3BQMmoOvVRcyqwah_fGY&hl=es&sa=X&ei=AGRCUIiFHYS09gTB6oDQBw&ved=0CDYQ6AEwAg#v=onepage&q=aldolasa&f=false

    http://www.portalesmedicos.com/diccionario_medico/index.php/Aldolasa

  21. Karen Samayoa dijo:

    Buenas tardes. Yo les voy a hablar un poco sobre la Tirosina y su relación con el albinismo.
    El albinismo se debe a la falta de une enzima necesaria para el metabolismo de un aminoácido aromático. En este caso la enzima es la tirosina, la cual participa en una vía por la cual la tirosina se transforma en melanina, material que da lugar a la pigmentación de la piel y el cabello.

    http://books.google.com.gt/books?id=p3DCb9lTLx8C&pg=PA801&lpg=PA801&dq=albinismo+y+tirosina&source=bl&ots=Y_ZKVQPbQR&sig=TYRs1u1o0sF3QgAEOn0hAhmWVlI&hl=es&sa=X&ei=TldCUNG9BYu70QGp0oHwDA&ved=0CDQQ6wEwAQ#v=onepage&q=albinismo%20y%20tirosina&f=false

  22. Melissa Ramírez dijo:

    Buenas tardes, yo les hablare sobre la oxidasa. Esta enzima se encuentra en distintos seres vivo, incluidas las bacterias. Su función es catalizar una reacción redox empleando O2 como aceptor de electrones. Su importancia aparece cuando la oxidación del citocromo c (tip o de oxidasa)reducido por acción del oxígeno molecular permite emplear O2 en la generación de energía convirtiéndose como compuesto final de la cadena de transporte de electrones. Otra función de esta enzima es en el área de microbiología donde se utiliza la llamada “prueba de oxidasa” para identificar cepas bacterianas ya que estas producen el citocromo que la prueba detectará.
    La reacción catalizada por la enzima se resume así:(el término: 4 H+fuera hace referencia a protones expulsados al espacio intermembrana mitoncondrial)
    4 Fe2+-citocromo c + 8 H+in + O2 → 4 Fe3+-citocromo c + 2 H2O + 4 H+fuera

    Referencias:
    Rodríguez, Evelyn;M.Gamboa;F.Hernández;J.García. 2005. Bacteriología General: Principios y prácticas de Laboratorio. Editorial Universidad de Costa Rica.Pp.213

    Para complementar la información diré que el citocromo c oxidasa está compuesta de 13 subunidades, tiene masa (kd) 160, posee los grupos prostéticos Hemo a, Hemo a(3), Cu(a) y Cu(b) y en su lado citoplasmático tiene citocromo c.
    Referencia:
    Berg,M;L.Stryer;J.Tymoczko. 2008.Bioquímica.Editorial Reverté.Pp.509.

    Melissa Ramírez
    12055

  23. Maria Gabriela Trejo dijo:

    La enzima anhidrasa carbónica se encuentra en los eritrocitos (glóbulos rojos) donde cataliza la reacción CO2 + H2O H2CO3 que permite que los glóbulos rojos transporten el dióxido de carbono desde los tejidos a los pulmones. Una molécula de anhidrasa carbónica puede procesar un millón de moléculas de CO2 por segundo!!!!
    Esta proteína con actividad enzimática hidrata el anhídrido carbónico produciendo un protón y un anión bicarbonato de manera reversible.

    Gaby Trejo, 12326
    Referencias
    PROFER; http://www.procesosyfermentaciones.com/enzimas.html

  24. Ana Lucia Yon dijo:

    Buenas tardes hoy les hablare acerca de una enzima cardiaca llamada Ck. Esta enzima se encuentra mayormente en el corazon y musculo esqueletico y en menor concentracion en el tejido cerebral. Se cataliza por la reaccion reversible por transferencia de ATP y creatina obtenido como producto a la fosfocreatina + ADD. Esta sirve como indicar especifico de lesion del miocardio y del musculo. Esta constituida por dos cademas de polipeptidican con estructura cuaternaria compleja. El aumento en la actividad serica de esta enzima, es indice de lesion celular. Esta enzima a su vez esta dividida en 3 formas, estas enzimas son importantes para la vida humana, ya que a traves de ellas podemos conocer y detectar distintos problemas, como lesiones en el corazon, al igual que en el cerebro o musculos. Por ejemplo la aparicion de CPK elevada en el suero sugiere lesiones en el corazon en el cerebro o musculos esqueleticos.

    Fuente: http://es.scribd.com/doc/10986530/Qc-Enzimas-Cardiacas-Ckckmb
    http://quimicoclinico.wordpress.com/2008/02/26/enzimas-cardiacas-ck-ckmbtgoldh/

    Ana Lucia Yon
    12172

  25. Jorge Chang dijo:

    En esta oportunidad les comentare sobre la pepsina. La pepesina se encuentra en los jugos gastricos del estòmago, esta enzima se encarga de sintetisar el alimento para su facil y ràpida digestiòn. Algo importante de esta enzima es que trabaja unicamente en un ph = 2, ya que necesita de una acidez grande para poder trabajar de una manera mas eficiente. La mayor importancia para el ser humano de esta enzima, es que sin ella el hombre no podria realizar una digestion efectiva, ya que se estima que sin la pepsina en nuestro sistema digestivo nos llevaria digerir una manzana en mucho tiempo, provocando la muerte por hambre.

    fuente:
    Cambell, N. 2005. Biologìa. ed. Panamericana. Madrid España.
    enlace: http://books.google.com.gt/books?id=QcU0yde9PtkC&pg=PA154&lpg=PA154&dq=enzima+pepsina&source=bl&ots=AIo4xKsfl1&sig=IrY5dWqBsXCpSW2xfHhWOTuvVOY&hl=es&sa=X&ei=rFVCUMmtNqSp6QGbq4H4Dw&ved=0CEcQ6AEwBQ#v=onepage&q=enzima%20pepsina&f=false

  26. María Rosito dijo:

    La catalasa es una enzima que utiliza nuestro cuerpo para transformar el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. El peróxido de hidrógeno es uno de los desechos de otras enzimas, pero por su toxicidad es transformado rápidamente en agua y oxígeno. La prueba de catalasa es utilizada para detectar presencia de microorganismos grampositivos pues para muchas bacterias el próxido de hidrógeno es tóxico y por ello contienen esta enzima. La prueba consiste en agregar peróxido de hidrógeno en un cultivo. Si la prueba es positiva se vera un burbujeo pues la reacción se ha dado, mientras que si el burbujeo es muy poco es negativo. Se debe tener cuidado al realizar esta prueba pues si el cultivo tiene sangre los resultados pueden ser erroneos pues los eritrocitos tienen catalasa, lo que podría dar a la prueba un falso positivo.

    Referencia
    http://books.google.com.gt/books?id=239cauKqSt0C&pg=PA110&lpg=PA110&dq=catalasa&source=bl&ots=2OfBie9BLk&sig=R773SMgsePTD4z1KuoQkuBESvwA&hl=es&sa=X&ei=l1NCUIusOuWx6wG014E4&ved=0CFQQ6AEwBw#v=onepage&q=catalasa&f=false

    María Rosito

  27. Alejandra Chacón dijo:

    Buenas Tardes, en esta ocasión voy a hablarles acerca de una enzima llamada Hidrolasa. Esta enzima tiene la capacidad de catalizar la hidrólisis de un enlace químico. Estas rompen varios tipos de enlaces al introducir –H y –OH.
    Catalizan la reacción de hidrólisis:
    A-B + H2O  AH + B-OH
    Esta reacciones que son capaces de catalizar son beneficiosas a nuestro cuerpo ya que pueden catalizar la enzima lactasa de esta forma: lactosa + agua  glucosa + galactosa, la lactasa es un enzima que es producida por el intestino delgado y es de suma importancia que actúe en nuestro cuerpo ya que esta desenvuelva la lactosa ( es el proceso que se necesita para que nuestro cuerpo logre absorber la lactosa). Es por esto que sin la enzima hidrolasa, la enzima catalasa no podría ser catalizada.
    Referencia:
    http://www.biologia.edu.ar/metabolismo/enzimas.htm

    Alejandra Chacón, 12170

  28. Dulce Menzel dijo:

    En este caso les hablare qué son las enzimas y en especifico sobre la enzima lactasa. Las enzimas son biocatalizadoras, es decir compuestos de origen biologico que aceleran las reacciones químicas. Ademas las enzimas participan en muchos mecanismos de regulacion y esto permite que el organismo se adapte a diferentes situaciones. La mayoria de enzimas son consideradas proteinas. Actualmente se conocen 2000 enzimas. De la enzima que les hablare hoy será la lactasa esta enzima b-galactosidasa o lactasa. La lactasa es una enzima inducible, es necesario que sea producida por un medio que contenga lactosa, por lo tanto el suero es el sustrato ideal. La producción de la enzima por algunos microorganismos sufre represión catabólica por glucosa y esta regulada por la concentración de oxigeno disuelto en medio. En el caso de las levaduras, la enzima es intracelular, dpor lo tanto en necesario lisar las células para obtener la enzima, o bien un tratamiento que permeabilice la pared celular y destruya las actividades enzimáticas extrañas propias de la lactasa.

    Referencia http://books.google.com.gt/books?id=f61Mvd-vl60C&pg=PA88&lpg=PA88&dq=enzimas&source=bl&ots=oV40gvXE6R&sig=f_TiWyYkAmbJZnv1vCm5PfCsGvk&hl=es&sa=X&ei=w09CUMzDEInM9ASjjoCwDw&sqi=2&ved=0CCsQ6AEwAA#v=onepage&q=enzimas&f=false

  29. Camilo Rivera Arrivillaga dijo:

    La tripsina es secretada en el páncreas, donde actúa hidrolizando péptidos en sus componentes estructurales básicos conocidos como aminoácidos (éstos péptidos a su vez son el resultado de la actividad de la enzima pepsina, que degrada proteínas en el estómago). Esto es necesario para el proceso de absorción de las proteínas presentes en la comida, ya que a pesar de que los péptidos son mucho más pequeños con respecto a las proteínas, son aún demasiado grandes para ser absorbidos por la membrana del intestino . La tripsina realiza la hidrólisis de los enlaces peptídicos. El mecanismo enzimático es igual al de las otras Serín proteasas: una tríada catalítica convierte a la serina del sitio activo en nucleofílica. Esto se logra modificando el ambiente electrostático de la serina. La reacción enzimática catalizada por las tripsinas es termodinámicamente favorable pero tiene una alta energía de activación (es cinéticamente desfavorable). Las tripsinas tienen un pH óptimo de operación de 8 y una temperatura óptima de operación de 37 °C.
    El residuo de aspartato (Asp 189) localizado en la región catalítica (S1) de las tripsinas tiene la función de atraer y estabilizar lisinas y argininas (ambas cargadas positivamente) y por ello es responsable de la especificidad de la enzima. Esto significa que las tripsinas predominantemente cortan proteínas en el extremo carboxílico (ó extremo C-terminal) de sus residuos de lisinas y argininas, excepto cuando el residuo siguiente es una prolina. Las tripsinas son endopeptidasas, esto es, el corte se lleva a cabo en medio de la cadena peptídica y no en los residuos terminales de la misma.
    Las tripsinas activadas a su vez activan más tripsinógeno (autocatálisis) y al resto en enzimas, de manera que sólo una pequeña cantidad de enteropeptidasa es necesaria para comenzar la reacción. Este mecanismo de activáción es muy común entre las Serín proteasas, y sirve para prevenir la autodigestión en el páncreas.
    La actividad de las tripsinas no es afectada por el inhibidor fenilalanilclorometilcetona (TPCK), quien desactiva la quimiotripsina. Esto es importante porque, en algunas aplicaciones, como en la espectrometría de masas, la especificidad del corte es importante.

    Fuente:
    -http://www.biopsicologia.net/introduccion.html
    -Berg, J.2008. Bioquímica. Ediciones Reverte,pp1026

    Camilo R.A. 12272

  30. Tania Mérida dijo:

    Buenas tardes, yo les hablare de la cuarta clase de enzimas que son las liasas. Estas son reacciones que implican la eliminación de un grupo o la adición de un grupo a un doble enlace. Como ya había dicho antes, estas rompen o eliminan, pero lo hace a grupos de compuestos mediante re ordenamientos electrónicos y crean dobles enlaces del producto o de sustratos. Algunos de los ejemplos pueden ser que rompen enlaces como C–C o C–O, entre muchos otros. (Armstrong, 1982)

    Armstrong, F. 1982. Bioquímica. Editorial Reverté S.A.

    Tania Mérida 12211

  31. Rose Meneses Agüero dijo:

    Muy buenos días! El día de hoy les comentare un poco sobre la amilasa, este es un tipo de enzima que se encarga de transformar los hidratos de carbono en componentes mas sencillos. En condiciones normales es producida en el páncreas exocrino y en las glándulas salivares. Su peso molecular es bajo por lo que se filtra fácilmente por los glomérulos renales, aumentando en orina cuando está aumentada en suero. Posee 2 isoenzimas, que son: Amilasa P que es la producida en el páncreas y Amilasa S que es la producida por las glándulas salivares, estas tienen la función de separarse por electroforesis y se usa más que todo para el estudio de pancreatitis.

    Roselynn Marisabel Meneses Agüero Carné 12259
    Referencia:
    http://mundo-biologia.blogspot.com/2010/10/2-tipos-y-clases-de-enzimas.html

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