Proteo, el dios multiforme

(No. 8 – Sección 10)

Según la mitología griega, Proteo era un dios del mar que se caracterizaba por cambiar de forma a su antojo.  No es casualidad que la palabra proteína tenga la misma raíz, ya que la versatilidad en forma y funciones de esta familia de biomoléculas es sencillamente asombrosa.  En esta semana estaremos tratando acerca de las proteínas en general y de sus múltiples funciones (estructurales, inmunológicas, enzimáticas, contráctiles, homeostáticas, transductoras de señales, y protectoras/defensivas)  Si gustan pueden centrarse en la descripción de uno de los tipos de proteína o de alguna proteína en especial, indicando características estructurales y funciones en nuestro organismo.

Imagen tomada de:  http://martin-protean.com/img/ps2.jpg

Acerca de Chiquin

"No somos la suma de lo que tenemos, sino la suma de lo que aprendemos. De igual manera, la huella que dejamos no es la suma de lo que tuvimos, sino la suma de lo que enseñamos."
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24 respuestas a Proteo, el dios multiforme

  1. Waleska Aguirre 11405 dijo:

    hola🙂
    les ampliare, un poco mas acerca de las proteínas prionicas, debido a que me llamo la atención que a los priones los llamasen proteínas mortales.

    Los priones son proteinas especificas que se encuentran principalmente en el sistema nervioso, donde pueden llegar a tener funciones importantes. Por ejemplo, existen estudios realizados en babosas marinas, los cuales sugieren que los priones juegan un papel crucial en la formación de memoria. Los priones son formas anormales de proteinas prionicas que fuerzan a las proteinas normales de su mismo tipo a adoptar una estructura aberrante, permitiendo de esta manera su replicación dentro de la célula huésped. Esto puede llegar a causar un “efecto domino” en el cual pocos priones aberrantes pueden afectar muchos priones normales, desencadenando así varias enfermedades como menciono Andrea.

    Los priones no contienen información codificada en ácidos nucleicos, por lo que aun existe cierto misterio en como es que estos se replican y consiguen infectar a huéspedes de diferentes especies.

    Referencia bibliografica

    http://www.scienceinschool.org/2010/issue15/prions/spanish
    http://www.eluniversal.com.mx/articulos/46556.html

    Waleska Aguirre
    carne 11405

  2. Andrea o.o dijo:

    Un prion es la forma alterada de una proteína celular funcional que ha podido perder su función normal pero que ha adquirido la capacidad de transformarse en patológica. En los mamíferos estsa proteína es el PrP, la cual es funcional principalmente en el cerebro y en otros tejidos y se cree (porque todavía no están seguros de su función) que está involucrada en el transporte de iones de cobre a las células desde el exterior.

    Una mutación que afecte esa proteína puede provocar diferentes enfermedades como:
    Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, en la cual el ácido aspártico es reemplazado por asparagina.
    Síndrome de Gerstmann-Straussler Scheinker, en el cual se cambia la prolina a leucina.
    Insomnio familiar fatal, en el que el ácido aspártico se reemplaza por asparagina y una metionina está presente en el aminoácido 129.

    Andrea Martínez, 11354

    Fuente:
    http://svneurologia.org/congreso/priones-1.html

  3. Rodrigo García #10398 dijo:

    Les voy a compartir acerca de un tipo específico de proteína transductores de señales la rodopsina. La rodopsina es la proteína fotorreceptora localizada en los bastones de la retina, perteneciente a la superfamilia de receptores acoplados a proteína G en la cual el mecanismo para transducción de señales implica la unión y activación de una proteína G, la cual es una familia de proteínas transductoras de señales más amplia y de gran importancia en diversos procesos fisiológicos celulares. La rodopsina es una glucoproteína monomérica integral de membrana, la cual es formada por una cadena polipeptidica de 348 amino ácidos. La estructura tridimensional de la rodopsina presenta una estructura elipsoide, se pliega en siete hélices unidos por lazos. La luz cuando incide sobre la retina y logra llegar hasta la capa profunda de células fotorreceptoras es cuando inicia las reacciones de tipo bioquímico que comprenden el proceso de fototransducción visual, cuando las condiciones son oscuras el cromóforo de la rodopsina es capaz de absorber un foton de luz. El estudio de la interacción entre la rodopsina y la transducina (proteína G asociada a rodopsina) en el proceso de activación es de vital importancia para comprender las bases moleculares de la visión, lo cual es de gran importancia para el ser humano.

    Del Valle, Luis; Ramón, Eva; Bosch, Laia. 2002. Mecanismo de Activación de la Rodopsina: Unión y Activación de la proteína-G Transducina. Ver y Oír. http://upcommons.upc.edu/e-prints/bitstream/2117/663/1/Mecanismo_de_Activacion_de_la_Rodopsina.pdf

    Gómez, Jesús; Ramón, Eva; Garriga, Pere. 2002. Estructura Tridimensional de la Rodopsina. Ver y Oír. http://upcommons.upc.edu/e-prints/bitstream/2117/662/1/Estructura_Tridimensional_de_la_Rodopsina.pdf

    Rodrigo Garcia
    #10398

  4. Cristina Arrivillaga dijo:

    Hola! Yo les voy a hablar un poco acerca del mito de que los vegetarianos y/o veganos no consumimos suficientes proteínas ya qué “todas” vienen de la carne. Se descubrió hace poco que una planta o vegetal, por caloría, contiene muchas mas proteínas que un pedazo de carne. Asimismo, hay muchos alimentos de origen vegetal que abundan en proteína. A pesar de esto, las proteínas vegetales son conocidas como “incompletas”, ya que tiene deficiencia en 1 o más amino ácidos esenciales. Por esto se recomienda que los vegetarianos y veganos hagan “mezclas protéicas”, un ejemplo de esto es mezclar arroz con frijoles ya que se complementan. Algunos vegetales altos en proteína son la soya (14 gramos de proteína en ½ de taza), las leguminosas (frijoles, garbanzos, lentejas) y contienen más proteína si se comen con arroz. Una taza de frijoles negros contiene 15 gramos de proteína. Asimismo, las semillas (nueces, almendras, maní) tienen de 6 a 7 gramos de proteína por onza. Ojala esto ayude a que dejen de decir que los vegetarianos no consumimos suficiente proteína🙂

    http://www.saborysalud.com/content/articles/456/1/Las-mejores-opciones-de-proteina-para-vegetarianos/Page1.html
    Cristina Arrivillaga, 11215

  5. ¡Hola mis vidas! Hoy les quiero escribir sobre mi proteína favorita, que es la GFP, o la proteína verde fluorescente por su nombre en inglés, green fluorescent protein; pues fíjense mis amores que esta proteína está presente en los fotoorganos de Aequorea victoria, que es una medusa bioluminiscente del orden Hydroida! Miren qué cool es:

    Bueno, amiguit@s, la cosa es que esta proteína es la que le permite a la medusa emitir luz, generando energía lumínica a partir de energía química. Esta medusa vive en aguas frías del Oceano Pacífico.
    ¡Pero eso no es lo que me gusta más de esta proteína mis niñ@s! La verdad lo que me gusta de esta proteína es que luego de que fue aislada, pudo ser puesta en mi animalito favorito, que es el axolotl! ¡Para hacerlo…….. FLUORESCENTE!
    Miren qué divinos, son soñados:

    Quien quiera regalarme un axolotl puede hacerlo y estará en mi corazoncito para siempre.

    Fuentes:
    http://www.madrimasd.org/informacionidi/noticias/noticia.asp?id=36582
    http://faculty.washington.edu/cemills/Aequorea.html
    http://www.pdb.org/pdb/101/motm.do?momID=42

    Pueden ver una página muy genial sobre la GFP aquí mis querid@s:
    http://www.conncoll.edu/ccacad/zimmer/GFP-ww/GFP-1.htm

  6. Hola! yo les voy a hablar sobre unas proteínas muy peligrosas, las exotoxinas bacterianas.
    Los procariotes dañinos para el ser humano producen enfermedades por medio de venenos conocidos como exotoxinas. Las exotoxinas son proteínas producidas y secretadas por estos organismos. Un ejemplo es el cólera que es una enfermedad diarreica muy peligrosa que se debe a una exotoxina producida por una proteobacteria llamada Vibrio cholerae. Lo que hace esta exotoxina es que provoca que las celulas intestinales secreten iones cloruro. Cuando esto pasa se elimina agua por medio de ósmosis y por eso da diarrea.

    Otra cosa muy interesante es que las exotoxinas pueden producir enfermedades hasta sin la presencia de los organismos procariontes que las fabrican. Un ejemplo de esto es la enfermedad mortal del botulismo. Esta enfermedad es provocada por la toxina botulina secretada por una bacteria llamada Clostridium botulinum. Lo que hace es que fermenta alimentos mal envasados y las personas ingieren las exotoxinas.

    Vary Sagastume, 11244

    Fuente: http://books.google.com.gt/books?id=QcU0yde9PtkC&pg=PA545&dq=exotoxina+proteina&hl=es#v=onepage&q&f=false

  7. camila dijo:

    Hola! yo les voy a hablar de la proteína ceruloplasmina. Esta proteína se encuentra en el plasma sanguíneo y la importancia de esta proteína es que permite el transporte del cobre por la sangre así como facilitar su homeostasis. Es importante que en el cuerpo humano se fije el nitrógeno porque estos iones libres son tóxicos para el organismo. La ceruloplasmina es una proteína estable con un pH de 4.8 aproximadamente. También actúa como ferroxidasa para convertir Fe2+ a Fe3+ para que luege ese Fe3+ se incorpore a la transferina. La ceruloplasmina y la otra proteína mencionada (transferina) son proteínas de origen metal.

    Cuando hay un déficit de ceruloplasmina en el cuerpo se da la enfermedad de Wilson. Esta enfermedad es debida a una mutación que inhibe la producción de esta proteína. El cobre en el cuerpo entonces se empieza a acumular en el hígado, en la córnea, túbulo renal o cerebro. Estos depósitos de cobre causan daño o muerte en tejidos, y cicatrización, lo que hace que los órganos en donde se deposite el cobre ya no funcionen bien.

    http://med.unne.edu.ar/catedras/bioquimica/pdf/proteinas.pdf
    Tejión, J et al.2006. Fundamentos de bioquímica estructural. 2 a ed. Editorial Tebár, Madrid. 444 pp.
    http://www.scielo.cl/pdf/rcp/v54n6/art07.pdf
    http://www.umm.edu/esp_ency/article/000785.htm

  8. María Chavarría, 10798 dijo:

    Hola! yo les voy a hablar sobre una de mis proteínas favoritas (que también es muuuy útil) llamada fibrinógeno. Esta glicoproteína es sintetizada por el hígado y entre sus principales funciones está la formación de coágulos sanguíneos, para detener el sangrado en caso de injuria vascular o tisular, siendo determinante en el estadio final de la cascada de coagulación (solo como dato, la coagulación es una reacción tipo “efecto dominó” de proteínas, en la que una activa a la otra y si una de ellas falta pueden presentarse problemas serios). También estimula la migración y proliferación de células musculares lisas. Además es un marcador sistémico de cuando una enfermedad está en fase aguda, pues cuando hay inflamaciones e infecciones su síntesis hepática aumenta hasta 4 veces. La cosa es que tiene otro montón de funciones más que ya no voy a citar porque las pueden leer en las referencias🙂 y porque mañana tengo que ir a hacer mis otras tareas😥

    Por el lado patológico, en las últimas décadas se ha identificado la hiperfibrinogenemia (o sea tener mucho fibrinógeno, arriba de los niveles normales) como un factor de riesgo cardiovascular, teniendo una asociación significativa con la mortalidad CV. Esto se debe a que el fibrinógeno es el principal determinante de la viscosidad sanguínea, y cuando esta es elevada puede inducir la disminución del flujo sanguíneo en la microcirculación, dañando el endotelia por el aumento de estrés sobre él y predisponiendo a fenómenos trombóticos (un trombo es la formación de un coágulo en el interior de un vaso sanguíneo).
    Su deficiencia también es un problema… se le llama deficiencia de factor I es un transtorno hereditario . Cuando los niveles de fibrinógeno son inferiores a los normales o cuando este no funciona adecuadamente la reacción de coagulación se interrumpe prematuramente y no se forman coágulos sanguíneos. Hay varios síntomas dependiendo de qué tipo de deficiencia de factor I sea, pero entre los síntomas pueden estar las hemorragias abundantes y frecuentes en lugares como el sistema nervioso central, vísceras, músculos, articulaciones, boca, predisposición a los moretes, menstruación abundante y/o prolongada, entre otras.

    El tema es muy interesante, no solo porque sea mi proteína favorita😉 pueden leer un poco más en:

    http://bvs.sld.cu/revistas/ibi/vol24_3_05/ibi03305.htm
    http://www.umm.edu/esp_ency/article/003650.htm
    http://www.wfh.org/3/1/1_3_Other_Link1-Factor-1_SP.htm
    http://www.semergen.es/semergen/cda/documentos/revistas/pdf/numero4-98/290-298.pdf

  9. Mariana Barrios 11018 dijo:

    HOLA, yo les voy hablar de la Lactasa, una proteína con la que muchas personas tenemos problemas. La Lactasa es una proteína enzimática. Es producida en el intestino delgado, que juega un papel vital en el desdoblamiento de la lactosa (proceso necesario para su absorción por nuestro organismo) en sus dos componentes básicos: glucosa y galactosa. Si los niveles de lactasa son bajos o ésta no realiza bien su labor desdobladora, aparecen dificultades para digerir la lactosa.Los síntomas se presentan frecuentemente después de la ingestión de productos lácteos náuseas, dolor abdominal, espasmos, hinchazón y distensión abdominal, gases abdominales y flatulencias, diarreas ácidas, heces flotantes ,defecación explosiva, vómitos y enrojecimiento periana.

    Las personas que no pueden realizar este desdoble padecen dos tipos de intolerancias.
    1. Intolerancia secundaria (mayoritaria): La disminución de la producción de la lactosa es secundaria, ya que esta provocada por un daño intestinal temporal . Este tipo de intolerancia es muy frecuente en la infancia tras un episodio de gastroenteritis agudo. TRANSITORIA I RECUPERABLE. 2. Intolerancia primaria o genética (minoritaria): Se produce una pérdida progresiva de la producción de la lactasa, y por tanto una pérdida gradual de la capacidad de digerir la leche. Suele darse a lo largo de la vida en ciertos grupos étnicos y tiene una causa genética. La personas con esta intolerancia van notando como la ingesta de leche les causa cada vez más síntomas. PROGRESIVA I PERMANENTE

    Referencia:
    Las funciones de las proteínas. 2008. http://proteinas.org.es/funciones-de-las-proteinas
    http://www.lactosa.org/saber.html

  10. María Fernanda M. García dijo:

    Hola! Yo les voy a hablar sobre las proteínas de origen animal y proteínas de origenl vegetal🙂

    Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminoácidos. En general, su valor biológico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son más difíciles de digerir, puesto que hay mayor número de enlaces entre aminoácidos por romper. Combinando adecuadamente las proteínas vegetales (legumbres con cereales o lácteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminoácidos equilibrado. Por ejemplo, las proteínas del arroz contienen todos los aminoácidos esenciales, pero son escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad biológica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayoría de los productos de origen animal.

    En general, se recomienda que una tercera parte de las proteínas que comamos sean de origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido sólo con proteínas vegetales. Eso sí, teniendo la precaución de combinar estos alimentos en función de sus aminoácidos limitantes.

    Si quieren más información sobre todo lo relacionado con el tema de las proteínas . . vean esta página . . esta muy buena😉
    http://www.aula21.net/Nutriweb/proteinas.htm#13

    María Fernanda M. García
    #11476

  11. gaby.moller dijo:

    Yo les voy a hablar sobre la insulina. Ésta es una hormona(proteína) producida por el páncreas que es muy importante para el cuerpo, ya que se encarga de regular los niveles de glucosa en la sangre y regular el metabolismo de glucosa, grasas y proteinas. Fue descubierta en 1928 por Sir Frederick Grant Banting.

    La insulina humana, de fórmula C254 H377 N65 O75 S6C, está compuesta por 51 aminoácidos y tiene un centro hidrofóbico. Los aminoácidos localizados afuera son hidrofílicas. Tener mucha cantidad de insulina en la sangre ocasiona que los niveles de azúcar en la sangre disminuyan, lo cual puede ocasionar debilidad cansancio, ansiedad e incluso convulsiones. Es por esto que las personas que padecen de diabetes 1, cuyos cuerpos no producen nada de insulina, deben agregarla a su sangre por medio de inyecciones para poder regular sus niveles de glucosa. Además de regular estos niveles, la insulina tambien ayuda en el transporte de amino ácidos en el cuerpo, en la velocidad de producción de proteínas y en la reducción de la degradación de las mismas.

    Para leer más sobre el tema pueden consultar aquí:
    http://www.bio.davidson.edu/Courses/Molbio/MolStudents/spring2005/Dresser/My%20favorite%20Protein.html
    http://www.discoveriesinmedicine.com/Enz-Ho/Hormone.html
    http://familydoctor.org/online/famdoces/home/common/diabetes/treatment/354.html

    Gabriella Moller
    10088

  12. Dani Moller 10087 dijo:

    Les voy a comentar acerca de una proteína estructural llamada colágeno, la proteina más abundante en el reino animal. Las moléculas de colágeno están formadas por tres cadenas de polipéptidos que forman una triple hélice. Se encuentra en los tejidos del cuerpo que soportan peso, especialmente en el cartílagoy el hueso. También hay colágeno en partes del cuerpo que transmiten fuerza (tendones) y en partes del cuerpo encargadas de protección (dermis). Además, el colágeno está presente en formas de microfibrillas en el corazón, hígado, bazo, pulmón, y en los demás órganos.

    Existen más de 16 tipos de colágeno, pero la mayoría de colágeno que se encuentra en el cuerpo humano es de tipo I, II y III. Antes, se creía que todo el colágeno era secretado por los fibroblastos en el tejido conectivo, pero ahora se conoce que hay varios tipos de células epiteliales que las producen. La función principal de todos los tipos de colágenos es proporcionar al tejido resistencia al estiramiento.

    http://www.cueronet.com/tecnica/colageno.htm
    http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21582/

  13. Alejandro Marmol =O) dijo:

    Bueno yo les voy a hablar sobre las lectinas, las cuales son proteinas que se unen a azucares especificas, estas se encargan del reconocimiento celular y molecular. En el sistema del complemento, uno de los componentes de las respuesta inmunitaria defensiva, las lectinas son una via de activacion del sistema, en el cual no se necesita presencia de anticuerpos. Entre las lectinas se pueden encontrar las proteinas denominadas MaSp1 y MaSp2, de las cuales se han descubierto los genes que las codifican, en la seda de la telaraña conocida como “Dragline” producida por la viuda negra.

    Referencias:
    http://www.familia.cl/ciencia/telas/telas.htm
    http://www.medigraphic.com/pdfs/alergia/al-2003/al032b.pdf

    Alejandro Marmol
    11159 =O)

  14. Christa dijo:

    las proteínas contráctiles:
    El movimiento de contracción de los músculos es un movimiento de de las células constituyendo las miofibras que son las responsables del movimiento a través de la miosina y actina el cual es facilitado por estas proteínas.
    También está implicada la dineina que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
    El nivel de contracción de los músculos depende de los mecanismos fisiológicos del sistema nerviosos por los que la creación de condiciones de inhibición es el principal objetivo de las técnicas de desarrollo de la flexibilidad. Cuando el muscula esta relajado, habla mayor estiramiento.

    Cogua, J. 2008. Clasificación de las proteínas. http://www.virtual.unal.edu.co/cursos/ciencias/2000024/html/descripcion.html

    http://www.g-se.com/articulos/article.php?pid=35

    Christa Castellanos
    11312

  15. Bueno, yo les voy a hablar acerca de las inmunoglobulinas.
    Las inmunoglobulinas son glicoproteínas producidas por los linfocitos B o las células plasmáticas. Estas proteínas tienen la capacidad de identificar y neutralizar antígenos extraños y son las responsables de la respuesta inmune humoral y de la defensa frente a microbios. Pueden encontrarse de forma soluble en líquidos biológicos, donde neutralizan y colaboran con la destrucción de los antígenos; también se pueden encontrar unidas a las membranas de los linfocitos B que las producen.
    Todas las inmunoglobulinas están formadas por 4 cadenas polipeptídicas, 2 son grandes y se llaman cadenas pesadas, y 2 son pequeñas y se llaman cadenas ligeras. Estas 4 cadenas se agrupan de manera que existe una proximidad espacial entre los 4 extremos amínicos y también entre los extremos carboxílicos. Las inmunoglobulinas se pueden dividir en fragmentos utilizando enzimas.
    Las cadenas ligeras se unen a las pesadas por medio de enlaces intercatenarios, que son los que le dan estabilidad a la estructura cuaternaria de la proteína. Existen dos tipos de cadenas ligeras, las tipo kappa y las tipo lambda, las cuales poseen aproximadamente 200 aminoácidos. En cada molécula de inmunoglobulina las dos cadenas ligeras son del mismo tipo, ya sea kappa o lambda.
    En cuanto a las cadenas pesadas, éstas están formadas por 400 aminoácidos y están unidas entre sí por enlaces intercatenarios. El área donde se encuentran estos enlaces se le conoce zona bisagra, ya que es una zona muy flexible y es donde se deforman las inmunoglobulinas cuando se unen al antígeno. Estas cadenas son las que le dan las propiedades biológicas a las inmunoglobulinas, entre estas propiedade están la capacidad de unirse a otras inmunoglobulinas, fijar complemento o fijar la pieza de secreción.

    Fuente:
    http://inmunologiaenlinea.es/index.php?option=com_content&view=article&id=150%3Ainmunoglobulinas&catid=39%3Ainmunoglobulinas&Itemid=126&showall=1

    Mariafernanda Alarcón Méndez
    Carné 11505

  16. Reynhold Gelera dijo:

    Que tal, yo les comentare acerca de la mioglobina. Es una proteína sarcoplásmica que es la encargada de transportar y almacenar el oxigeno en el tejido muscular.
    Es una proteína formada solamente por una cadena polipeptidica. Fue la primera proteina a la que se le determino su estructura tridimensional por el bioquímico Jonh Kendrew en 1957.
    Un polipéptido de la mioglobina esta comprendido por 8 α-hélices separadas, designadas de la A a la H, que están conectadas por regiones cortas no helicoidales su estructura es muy compacta ya que cuenta con solo el 75% de la cadena plegado en forma de helices y su estructura secundaria mantenida por enlaces hidrofóbicos.
    Esta es el principal pigmento de la carne que su color depede del estado en que se encuentre la mioglobina. El hierro de los musculos se encuentran en esta proteína de forma de ion ferroso y se encuentra de la misma manera en la carne.

    La mioglobina con el hierro que se encuentra en forma férrica se lo conoce como metamioglobina o ferrimioglobina, y es de color marrón poco atractivo, el de la carne almacenada demasiado tiempo. Este proceso es reversible, por la acción de un enzima, la metamioglobin-reductasa, en presencia de agentes reductores.

    Ref bibliográfica
    http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/proteins/mioglobina.html
    Reynhold Gelera 11146

  17. andrea dijo:

    hola yo les voy hablar sobre las Proteínas Transductoras De La Señal:
    es fundamental la presencia de moléculas señalizadoras y proteínas especializadas en su recepción, y esto se debe al que en el interior de la célula hay determinadas proteínas, como segundos mensajeros que son necesarios para que esta ” maquina señalizadora” funcione.
    Entre estas se encuentran las proteínas GT, proteínas kinasas y las proteínas adaptadoras. (sería interesante si alguno de los compañeros investiga un poco mas sobre estas 3 proteínas en las que se dividen las proteínas transductoras de la señal).
    Fuentes:
    http://decs.bvs.br/cgi-bin/wxis1660.exe/decsserver/?IsisScript=../cgi-bin/decsserver/decsserver.xis&previous_page=homepage&task=exact_term&interface_language=e&search_language=e&search_exp=Prote%EDnas%20Adaptadoras%20Transductoras%20de%20Se%F1ales
    http://www.biocancer.com/journal/1104/14-proteinas-transductoras-de-la-senal

    Ma. Andrea García Martínez
    10301

  18. Yo les hablaré de las proteínas defensivas en general.
    Las proteínas defensivas son llamadas “anticuerpos”. Un anticuerpo es una proteína defensiva que hace frente a la entrada de una sustancia extraña y potencialmente peligrosa (antígeno) a un organismo. Para cada antígeno existe un anticuerpo determinado, osea un anticuerpo no es capaz de combatir a un antígeno diferente. Los antígenos son sustancias extrañas al organismo, su naturaleza química y origen son muy diversos, pueden proceder de virus, bacterias, etc.

    http://www.cybertareas.com.ve/index2.php?option=com_content&do_pdf=1&id=129

    Carné # 11422

  19. Liza Victoria Alvarado dijo:

    La miosina es una proteína fibrosa, cuyos filamentos tienen una longitud de 1,5 µm y un diámetro de 15 nm, y está implicada en la contracción muscular, por interacción con la actina.
    La miosina es la proteína más abundante del músculo esquelético. Representa entre el 60% y 70% de las proteínas totales y es el mayor constituyente de los filamentos gruesos.

    Estructura: La miosina está compuesta de 2 cadenas pesadas idénticas, cada una de 230 umas,1 y 4 cadenas livianas de 20 umas cada una. La molécula tiene una región globular de doble cabeza unida a una larga cadena helicoidal de doble hebra. Cada cabeza se une a dos diferentes cadenas ligeras.

    Funcionamiento en nuestro organismo:

    La miosina es una ATPasa, es decir, hidroliza el ATP para formar ADP y Pi, reacción que proporciona la energía para la contracción muscular.

    En este vídeo se describe la estructura de la miosina y como funciona en nuestro músculos:

    Miosina: Proteina motor (v.o. ingles) por raulespert

    Fuente:
    Berg, J; [et : al] 2008. Bioquímica. España.Editorial Reverté. P.p. 988

    Carné: 11097

  20. Andrea Marroquin dijo:

    Proteínas Enzimáticas
    La gran mayoría de enzimas son proteínas. Estas proteínas catalizan prácticamente todas las reacciones que tienen lugar en la célula. Las Enzimas pueden actuar de dos formas: Unas, fijándose mediante enlaces fuertes (covalentes) al sustrato, de modo que se debiliten sus enlaces y que no haga falta tanta energía para romperlos, y otras, atrayendo a las sustancias reaccionantes hacia su superficie de modo que aumente la posibilidad de encuentro y que la reacción en sí se produzca más facilmente.Las enzimas, una vez que han realizado la transformación del sustrato o sustratos en productos, se liberan rápidamente de ellos para permitir el acceso a otros sustratos.

    Fuente:
    Yúfera, E. P. 1995. “Química orgánica básica y aplicada: de la molécula a la industria.Volumen 2. Página 1022.

    carnet: 11269

  21. Jaqueline dijo:

    Les hablaré de las enzimas.
    Las enzimas son proteinas complejas con estructura terciaria que se utilizan para casi todas las funciones corporales.
    Entre sus funciones están descomponer los alimentos para que puedan ser ingeridos por el cuerpo, la coagulación de la sangre. Se encuentran en todos los órganos y células del cuerpol, como en la saliva, el jugo gástrico, líquidos intestinales y sangre.
    Actúan como catalizadores, es decir que aumentan la velocidad de las reacciones que se llevan a cabo dentro del cuerpo.
    Por ser proteinas éstas también se pueden desnaturalizar, por eso cuando una persona tiene temperatura de más de 40°C se considera riesgoso ya que una vez desnaturalizadas las enzimas ya no regresan a su forma normal.

    http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002353.htm
    http://www.biologia.edu.ar/metabolismo/enzimas.htm

    Jaqueline Reyes 11039

  22. Valerie Chang 10768 dijo:

    La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que está presente en altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/dl en la mujer. La estructura de la hemoglobina es cuaternaria, es decir, está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas (fig. 1): dos a y dos b (hemoglobina adulta- HbA); dos a y dos d (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2- normal 2%); dos a y dos g (hemoglobina fetal- HbF).
    Cuando el nivel de hemoglobina en un análisis aparece debajo de los niveles normales se está describiendo una anemia que luego puede ser de diferentes orígenes:
    • Anemias primarias
    • Cáncer
    • Embarazo
    • Enfermedades renales
    • Enfermedades autoinmunes
    • Hemorragias
    • Linfomas
    • Problemas de alimentación

    http://med.unne.edu.ar/catedras/bioquimica/pdf/hemoglobina.pdf
    http://www.tuotromedico.com/temas/hemoglobina.htm

    Valerie Chang 10768

  23. Pamela dijo:

    Les hablaré acerca de la α-queratina…

    La α-queratina es una proteína estructural y se encuentra, principalmente, como hélice α. La mayoría de las cadenas polipeptídicas de la queratina, tienen giros a la derecha y se encuentran unidas a través de una estructura en forma de hélice α, tal como se mencionó anteriormente. Ocurre una formación de superhélice, con giro hacia la izquierda, cada dos cadenas. Los dímeros superhelicoidales de esta proteína se unen formando protofilamentos que tienen un diámetro de 3nm; al mismo tiempo se unen ocho protofilamentos permiten la formación de un filamento intermedio con diámetro de 10nm.

    La lana, plumas, pelo, uñas, pezuñas y cascos de animales pequeños terrestres, todos están formados esencialmente de queratina. Dicha proteína es básica en la formación del citoesqueleto, citoqueratina, siendo una integrante de los filamentos intermedios. En los salones de belleza ofrecen tratamiento de queratina: este tratamiento se basa en la ruptura de los puentes de disulfuro de la queratina; luego, al someterse a un secado caliente, por oxidación, se puede conservar el peinado por un período determinado de tiempo.

    Fuente:
    Koolman, J. 2005. Bioquímica: texto y atlas. 3ra. edición. España. Editorial Médica Panamericana, S.A. pág. 70.

    Pamela Muñoz,
    11114

  24. Francia Rangel dijo:

    Hola! yo les voy a contar de las proteínas en general, las proteinas son el componente nitrogenado mayoritario de la dieta y del organismo, nos ayudan a construir y generar nuestros tejidos. Las proteínas se caracterizan por tener funciones reguladoras, por ser defensivas en la formación de anticuerpos y factores de regulación que actúan contra infecciones o factores extraños. Las proteínas también tienen función en las contracciones musculares ya que la miosina y la actina son proteínas contráctiles que permiten el movimiento celular.

    Bibliografía: http://www.enbuenasmanos.com/articulos/muestra.asp?art=546
    Francia Rangel
    11367

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